A1 Alkuperäisartikkeli tieteellisessä aikakauslehdessä
Dispersion from Cα or NH : 4D experiments for backbone resonance assignment of intrinsically disordered proteins (2020)
Tossavainen, H., Salovaara, S., Hellman, M., Ihalin, R., & Permi, P. (2020). Dispersion from Cα or NH : 4D experiments for backbone resonance assignment of intrinsically disordered proteins. Journal of Biomolecular NMR, 74(2-3), 147-159. https://doi.org/10.1007/s10858-020-00299-w
JYU-tekijät tai -toimittajat
Julkaisun tiedot
Julkaisun kaikki tekijät tai toimittajat: Tossavainen, Helena; Salovaara, Santeri; Hellman, Maarit; Ihalin, Riikka; Permi, Perttu
Lehti tai sarja: Journal of Biomolecular NMR
ISSN: 0925-2738
eISSN: 1573-5001
Julkaisuvuosi: 2020
Volyymi: 74
Lehden numero: 2-3
Artikkelin sivunumerot: 147-159
Kustantaja: Springer
Julkaisumaa: Alankomaat
Julkaisun kieli: englanti
DOI: https://doi.org/10.1007/s10858-020-00299-w
Julkaisun avoin saatavuus: Avoimesti saatavilla
Julkaisukanavan avoin saatavuus: Osittain avoin julkaisukanava
Julkaisu on rinnakkaistallennettu (JYX): https://jyx.jyu.fi/handle/123456789/68258
Tiivistelmä
Resonance assignment of intrinsically disordered proteins is remarkably challenging due to scant chemical shift dispersion arising from conformational heterogeneity. The challenge is even greater if repeating segments are present in the amino acid sequence. To forward unambiguous resonance assignment of intrinsically disordered proteins, we present iHACANCO, HACACON and (HACA)CONCAHA, three Hα-detected 4D experiments with Cα as an additional dimension. In addition, we present (HACA)CON(CA)NH and (HACA)N(CA)CONH, new 4D Hα-start, HN-detect experiments which have two NH dimensions to enhance peak dispersion in a sequential walk through C', NH and HN, and provide more accurate NH/HN chemical shifts than those that can be obtained from a crowded 1H, 15N-HSQC spectrum. Application of these 4D experiments is demonstrated using BilRI (165 aa), an outer-membrane intrinsically disordered protein from the opportunistic oral pathogen Aggregatibacter actinomycetemcomitans. BilRI amino acid sequence encompasses three very similar repeats with a 13-residue identical stretch in two of them.
YSO-asiasanat: proteiinit; bakteerit; resonanssi; NMR-spektroskopia
Vapaat asiasanat: Aggregatibacter actinomycetemcomitans; BilRI; IDP; intrinsically disordered protein; resonance assignment
Liittyvät organisaatiot
Hankkeet, joissa julkaisu on tehty
- Laskostumattomien proteiinien konformationaalisten ominaisuuksien tutkiminen biofysikaalisin menetelmin
- Permi, Perttu
- Suomen Akatemia
OKM-raportointi: Kyllä
Raportointivuosi: 2020
JUFO-taso: 1