A1 Alkuperäisartikkeli tieteellisessä aikakauslehdessä
Candida antarctica Lipase A-Based Enantiorecognition of a Highly Strained 4-Dibenzocyclooctynol (DIBO) Used for PET Imaging (2020)


Sirén, Saija; Dahlström, Käthe M.; Puttreddy, Rakesh; Rissanen, Kari; Salminen, Tiina A.; Scheinin, Mika; Li, Xiang-Guo; Liljeblad, Arto (2020). Candida antarctica Lipase A-Based Enantiorecognition of a Highly Strained 4-Dibenzocyclooctynol (DIBO) Used for PET Imaging. Molecules, 25 (4), 879. DOI: 10.3390/molecules25040879


JYU-tekijät tai -toimittajat


Julkaisun tiedot

Julkaisun kaikki tekijät tai toimittajat: Sirén, Saija; Dahlström, Käthe M.; Puttreddy, Rakesh; Rissanen, Kari; Salminen, Tiina A.; Scheinin, Mika; Li, Xiang-Guo; Liljeblad, Arto

Lehti tai sarja: Molecules

eISSN: 1420-3049

Julkaisuvuosi: 2020

Volyymi: 25

Lehden numero: 4

Artikkelinumero: 879

Kustantaja: MDPI

Julkaisumaa: Sveitsi

Julkaisun kieli: englanti

DOI: https://doi.org/10.3390/molecules25040879

Avoin saatavuus: Open access -julkaisukanavassa ilmestynyt julkaisu

Julkaisu on rinnakkaistallennettu (JYX): https://jyx.jyu.fi/handle/123456789/68001


Tiivistelmä

The enantiomers of aromatic 4-dibenzocyclooctynol (DIBO), used for radiolabeling and subsequent conjugation of biomolecules to form radioligands for positron emission tomography (PET), were separated by kinetic resolution using lipase A from Candida antarctica (CAL-A). In optimized conditions, (R)-DIBO [(R)-1, ee 95%] and its acetylated (S)-ester [(S)-2, ee 96%] were isolated. In silico docking results explained the ability of CAL-A to differentiate the enantiomers of DIBO and to accommodate various acyl donors. Anhydrous MgCl2 was used for binding water from the reaction medium and, thus, for obtaining higher conversion by preventing hydrolysis of the product (S)-2 into the starting material. Since the presence of hydrated MgCl26H2O also allowed high conversion or effect on enantioselectivity, Mg2+ ion was suspected to interact with the enzyme. Binding site predictions indicated at least two sites of interest; one in the lid domain at the bottom of the acyl binding pocket and another at the interface of the hydrolase and flap domains, just above the active site.


YSO-asiasanat: merkkiaineet; aromaattiset yhdisteet; biokatalyysi; luonnonaineet; hiivasienet; entsyymit; lipaasit; laskennallinen kemia

Vapaat asiasanat: biocatalysis; lipase A from Candida antarctica; DIBO; kinetic resolution; molecular modeling


Liittyvät organisaatiot

JYU-yksiköt:


Hankkeet, joissa julkaisu on tehty


OKM-raportointi: Kyllä

Raportointivuosi: 2020

Alustava JUFO-taso: 1


Viimeisin päivitys 2020-18-08 klo 13:08