A1 Alkuperäisartikkeli tieteellisessä aikakauslehdessä
1H, 13C, and 15N NMR chemical shift assignment of the complex formed by the first EPEC EspF repeat and N-WASP GTPase binding domain (2021)
Karjalainen, M., Hellman, M., Tossavainen, H., & Permi, P. (2021). 1H, 13C, and 15N NMR chemical shift assignment of the complex formed by the first EPEC EspF repeat and N-WASP GTPase binding domain. Biomolecular NMR Assignments, 15(1), 213-217. https://doi.org/10.1007/s12104-021-10008-9
JYU-tekijät tai -toimittajat
Julkaisun tiedot
Julkaisun kaikki tekijät tai toimittajat: Karjalainen, Mikael; Hellman, Maarit; Tossavainen, Helena; Permi, Perttu
Lehti tai sarja: Biomolecular NMR Assignments
ISSN: 1874-2718
eISSN: 1874-270X
Julkaisuvuosi: 2021
Ilmestymispäivä: 21.01.2021
Volyymi: 15
Lehden numero: 1
Artikkelin sivunumerot: 213-217
Kustantaja: Springer
Julkaisumaa: Alankomaat
Julkaisun kieli: englanti
DOI: https://doi.org/10.1007/s12104-021-10008-9
Julkaisun avoin saatavuus: Avoimesti saatavilla
Julkaisukanavan avoin saatavuus: Osittain avoin julkaisukanava
Julkaisu on rinnakkaistallennettu (JYX): https://jyx.jyu.fi/handle/123456789/73852
Tiivistelmä
LEE-encoded effector EspF (EspF) is an effector protein part of enteropathogenic Escherichia coli’s (EPEC’s) arsenal for intestinal infection. This intrinsically disordered protein contains three highly conserved repeats which together compose over half of the protein’s complete amino acid sequence. EPEC uses EspF to hijack host proteins in order to promote infection. In the attack EspF is translocated, together with other effector proteins, to host cell via type III secretion system. Inside host EspF stimulates actin polymerization by interacting with Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein (N-WASP), a regulator in actin polymerization machinery. It is presumed that EspF acts by disrupting the autoinhibitory state of N-WASP GTPase binding domain. In this NMR spectroscopy study, we report the 1H, 13C, and 15N resonance assignments for the complex formed by the first 47-residue repeat of EspF and N-WASP GTPase binding domain. These near-complete resonance assignments provide the basis for further studies which aim to characterize structure, interactions, and dynamics between these two proteins in solution.
YSO-asiasanat: proteiinit; NMR-spektroskopia
Vapaat asiasanat: EPEC EspF; intrinsically disordered protein; N-WASP; resonance assignments; solution NMR; type III secretion system
Liittyvät organisaatiot
Hankkeet, joissa julkaisu on tehty
- Laskostumattomien proteiinien konformationaalisten ominaisuuksien tutkiminen biofysikaalisin menetelmin
- Permi, Perttu
- Suomen Akatemia
OKM-raportointi: Kyllä
Raportointivuosi: 2021
JUFO-taso: 1