A1 Alkuperäisartikkeli tieteellisessä aikakauslehdessä
The three-dimensional structure of Drosophila melanogaster (6–4) photolyase at room temperature (2021)
Cellini, A., Wahlgren, W. Y., Henry, L., Pandey, S., Ghosh, S., Castillon, L., Claesson, E., Takala, H., Kübel, J., Nimmrich, A., Kuznetsova, V., Nango, E., Iwata, S., Owada, S., Stojković, E. A., Schmidt, M., Ihalainen, J. A., & Westenhoff, S. (2021). The three-dimensional structure of Drosophila melanogaster (6–4) photolyase at room temperature. Acta Crystallographica Section D : Structural Biology, 77(3), 1001-1009. https://doi.org/10.1107/s2059798321005830
JYU-tekijät tai -toimittajat
Julkaisun tiedot
Julkaisun kaikki tekijät tai toimittajat: Cellini, Andrea; Wahlgren, Weixiao Yuan; Henry, Léocadie; Pandey, Suraj; Ghosh, Swagatha; Castillon, Leticia; Claesson, Elin; Takala, Heikki; Kübel, Joachim; Nimmrich, Amke; et al.
Lehti tai sarja: Acta Crystallographica Section D : Structural Biology
eISSN: 2059-7983
Julkaisuvuosi: 2021
Ilmestymispäivä: 29.07.2021
Volyymi: 77
Lehden numero: 3
Artikkelin sivunumerot: 1001-1009
Kustantaja: Wiley-Blackwell
Julkaisumaa: Yhdysvallat (USA)
Julkaisun kieli: englanti
DOI: https://doi.org/10.1107/s2059798321005830
Julkaisun avoin saatavuus: Avoimesti saatavilla
Julkaisukanavan avoin saatavuus: Osittain avoin julkaisukanava
Julkaisu on rinnakkaistallennettu (JYX): https://jyx.jyu.fi/handle/123456789/77286
Tiivistelmä
(6–4) photolyases are flavoproteins that belong to the photolyase/cryptochrome family. Their function is to repair DNA lesions using visible light. Here, crystal structures of Drosophila melanogaster (6–4) photolyase [Dm(6–4)photolyase] at room and cryogenic temperatures are reported. The room-temperature structure was solved to 2.27 Å resolution and was obtained by serial femtosecond crystallography (SFX) using an X-ray free-electron laser. The crystallization and preparation conditions are also reported. The cryogenic structure was solved to 1.79 Å resolution using conventional X-ray crystallography. The structures agree with each other, indicating that the structural information obtained from crystallography at cryogenic temperature also applies at room temperature. Furthermore, UV–Vis absorption spectroscopy confirms that Dm(6–4)photolyase is photoactive in the crystals, giving a green light to time-resolved SFX studies on the protein, which can reveal the structural mechanism of the photoactivated protein in DNA repair.
YSO-asiasanat: kidetiede; proteiinit; DNA; lämpötila; banaanikärpänen; fotobiologia
Vapaat asiasanat: photolyases; flavoproteins; FAD; serial crystallography; room-temperature structure; Drosophila melanogaster; (6–4) photolyase
Liittyvät organisaatiot
Hankkeet, joissa julkaisu on tehty
- Fytokromipohjaiset moduulit – toiminta ja sovellukset
- Takala, Heikki
- Suomen Akatemia
- Biologiset fotosensorit toiminnassa - Ko
- Ihalainen, Janne
- Suomen Akatemia
OKM-raportointi: Kyllä
Raportointivuosi: 2021
JUFO-taso: 1