A1 Alkuperäisartikkeli tieteellisessä aikakauslehdessä
1H, 13C, and 15N NMR chemical shift assignment of LytM N-terminal domain (residues 26–184) (2023)

Pitkänen, I., Tossavainen, H., & Permi, P. (2023). 1H, 13C, and 15N NMR chemical shift assignment of LytM N-terminal domain (residues 26–184). Biomolecular NMR Assignments, 17(2), 257-263. https://doi.org/10.1007/s12104-023-10151-5

JYU-tekijät tai -toimittajat

Pitkänen, Ilona
Aitio, Helena
Permi, Perttu

Julkaisun tiedot

Julkaisun kaikki tekijät tai toimittajat: Pitkänen, Ilona; Tossavainen, Helena; Permi, Perttu

Lehti tai sarja: Biomolecular NMR Assignments

ISSN: 1874-2718

eISSN: 1874-270X

Julkaisuvuosi: 2023

Ilmestymispäivä: 24.09.2023

Volyymi: 17

Lehden numero: 2

Artikkelin sivunumerot: 257-263

Kustantaja: Springer

Julkaisumaa: Alankomaat

Julkaisun kieli: englanti

DOI: https://doi.org/10.1007/s12104-023-10151-5

Linkki tutkimusaineistoon: http://www.bmrb.wisc.edu/

Julkaisun avoin saatavuus: Avoimesti saatavilla

Julkaisukanavan avoin saatavuus: Osittain avoin julkaisukanava

Julkaisu on rinnakkaistallennettu (JYX): https://jyx.jyu.fi/handle/123456789/89374

Tiivistelmä

Antibiotic resistance is a growing problem and a global threat for modern healthcare. New approaches complementing the traditional antibiotic drugs are urgently needed to secure the ability to treat bacterial infections also in the future. Among the promising alternatives are bacteriolytic enzymes, such as the cell wall degrading peptidoglycan hydrolases. Staphylococcus aureus LytM, a Zn2+-dependent glycyl-glycine endopeptidase of the M23 family, is one of the peptidoglycan hydrolases. It has a specificity towards staphylococcal peptidoglycan, making it an interesting target for antimicrobial studies. LytM hydrolyses the cell wall of S. aureus, a common pathogen with multi-resistant strains that are difficult to treat, such as the methicillin-resistant S. aureus, MRSA. Here we report the 1H, 15N and 13C chemical shift assignments of S. aureus LytM N-terminal domain and linker region, residues 26–184. These resonance assignments can provide the basis for further studies such as elucidation of structure and interactions.

YSO-asiasanat: entsyymit; proteaasit; bakteerit; stafylokokit; MRSA; antibioottiresistenssi; NMR-spektroskopia

Vapaat asiasanat: NMR spectroscopy; Ha-detection; LytM; S. aureus

Liittyvät organisaatiot

Hankkeet, joissa julkaisu on tehty

OKM-raportointi: Kyllä

Raportointivuosi: 2023

Alustava JUFO-taso: 1